Chemie der Eiweisskörper / [Otto Cohnheim].

  • Cohnheim, Otto, 1873-1953.
Date:
[1904]
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Credit: Chemie der Eiweisskörper / [Otto Cohnheim]. Source: Wellcome Collection.

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    Milchalbumin. werden kann und dann unter Schädigung der Nierenepithelien durch den Harn ausgeschieden wird1). Im Weißen von Saatkräheneiern hat Worms2), in dem von Tauben Panormoff3) kristallisierte Albumine beschrieben; Schulz4) vermochte weder in Tauben- noch in Gänseeiern eine Kristallisation zu erzielen. Das Weiße der Eier der meisten Nesthocker, so der Krähe, Schwalbe, der Kibitze usw., erstarrt beim Kochen nach Lieberkühn5 *) und Tar- c hau off8) glashell, also so wie Hühnereier, die durch Dialyse gegen Kalilauge ihrer Salze beraubt sind. T archanoff,;) nennt dies Eiweiß Tataeiweiß. 3. Das Milchalbuinin. Das Milchalbumin ist ein konstanter Bestandteil aller Milcharten. Es ist aber gegenüber dem Kasein nur in geringer Menge vorhanden, und daher auch bei der Untersuchung häufig vernachlässigt worden. Ein reines Präparat hat erst Sebelien7) in Hammarstens Labora- torium untersucht und analysiert. Wichmann8) gelang es, nach Gürbers Methode das Milchalbumin zur Kristallisation zu bringen; die Kristalle gleichen denen der anderen Albumine. Über etwaige Be- ziehungen zum Serumalbumin gestatten die Angaben kein Urteil. Andere Albumine sind nicht bekannt. Das von C. T. Mörner) im Auge, von Kühne10) im Muskel gefundene Albumin entstammt Resten von Blut oder Lymphe11). In der Leber und der Schilddrüse vermochten Plosz12), Oswald13) u. a. kein Albumin zu finden. Das sog. Albumin aus Eigelb, aus dem Mayer und Neuberg Glukosamin darstellten, ist seiner Löslichkeit nach kein Albumin, sondern eher ein Vitellin (vgl. S. 201). Auch Infusorien [Sosnowski14)] und Muscheln (Verfasser) enthalten kein Albumin. H. Büchner15) gibt an, im Preß- safte aus Bakterien ein „Albumin“ erhalten zu haben; da er darunter aber nur ein natives Eiweiß, im Gegensatz zu den Proteiden, versteht, kann es ebensogut ein Globulin sein. Nur Palladin10) erwähnt den Befund eines pflanzlichen Albumins, ohne es näher zu charakterisieren. ') Stokvis, Zentralhl. f. d. med. Wissenschaften 1864, S. 596; M. Ascoli, Münchener medizinische Wochenschrift 1902, I, S. 398; 1903, I, S. 201. —- 2) W. W. Worms, Journ. d. russisch, phys.-ehern. Ges. 33, 448 (zit. Chem. Zentralhl. 1901, II, S. 1229). — 3) A. Panormoff, Malys Jahresber. 27, 4 (1897). — “) F. N. Schulz, Kristallisation von Eiweißstoffen, Jena, G. Fischer, 1901. — 5) Lieberkühn, Arch. f. Anat., Phys. u. ration. Med. 1848, S. 323. — 6) J. Tarchanoff, Pflügers Arch. f. d. ges. Physiol. 31, 368 (1883); 39, 476 u. 485 (1886); C. T. Helbig, Arch. f. Hygiene 8, 475. — 7) J. Sebelien, Zeitschr. f. physiol. Chem. 9, 445 (1885), daselbst die ältere Literatur. — ) A. Wichmann, ibid. 27, 575 (1899). — 9) C. T. Mörner, ibid. 18, 61 (1 893). 10) W. Kühne, Archiv f. Anat. u. Physiol. 1859, S. 748. — '.') O- v- Fürth, Schmiedebergs Arch. 36, 231 (1895). — ,a) P. Plöszv Pflügers Archiv 7, 371 (1873). — la) A. Oswald, Zeitschr. f. physiol. Chem. 27, 14 (1899). — 14) J. Sosnowski, Zentralbl. f. Physiol. 13, 267 (1899). — ')) H- Büchner, Münchener medizin. Wochenschr. 1897, Nr. 12. — 16) W. Pal ladin, Zeitschr. f. Biolog. 31. 191 (1894).
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