Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteine (1899-1906) / von Emil Fischer.

  • Emil Fischer
Date:
1906
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Credit: Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteine (1899-1906) / von Emil Fischer. Source: Wellcome Collection.

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    siert. Ebenfalls im freien Zustand isoliert, aber nicht analysiert, sind die Ester der cZZ-Diamino-propionsäure, des dZ-Lysins, des Arginins, des Histidins, des dZ-Isoserins und des dZ-Serins1); sie bilden leicht lösliche, stark alkalisch reagierende Flüssigkeiten. Im unreinen Zustande habe ich auch den Äthylester des aktiven Prolins in Händen gehabt. Mißlungen ist die Veresterung bei der a-Amino-7-oxyvaleriansäure2) und der Glucosaminsäure3), weil hier durch die Wirkung des Alkohols und der Salzsäure Lactone entstehen, vielleicht als Umwandlungsprodukte von intermediär gebüdeten Estern. Die Salze der Ester mit Mineralsäuren sind in der Regel in Wasser leicht löslich, kristallisieren aber manchmal, insbesondere aus der alko- holischen Lösung, recht schön. Verhältnismäßig schwer löslich in Wasser sind die Pikrate, die deshalb in vereinzelten Fällen zur Ab- scheidung und Identifizierung benutzt werden können. Hinderlich ist nur die große Neigung dieser Ester, mit Wasser, zumal in der Wärme, zu reagieren und die Aminosäuren zurückzubüden. Im Gegensatz zu den Aminosäuren sind die Ester ausschließlich Basen und zeigen deshalb in ihren Reaktionen die größte Ähnlichkeit mit den gewöhnlichen primären Aminen. Ich habe das speziell für den Glykocollester gezeigt, der sich leicht mit Säurechloriden, Säure- anhydriden, mit Halogenalkylen, Isocyanaten, Senfölen, Aldehyden, Ketonen, Schwefelkohlenstoff und Phosgen vereinigt. Genauer unter- sucht wurden seine Verbindungen mit Acetessigester, Acetyl-aceton, Acetonyl-aceton, Phenylsenföl, Phosgen und Schwefelkohlenstoff4). Eine besonders interessante Reaktion der Ester ist ihre Verwand- lung in Diketopiperazine, die zuerst von Curtius bei dem Glykocoll- ester beobachtet wurde. Sie findet hier in konzentrierter wässeriger Lösung bei gewöhnlicher Temperatur statt. Anders verhalten sich die Homologen. Sie werden durch kaltes Wasser, allerdings recht langsam, in der Hauptmenge verseift und in Aminosäuren verwandelt. Läßt man sie aber in reinem Zustand stehen, so verwandeln sie sich im Laufe von Wochen oder Monaten partiell in das Diketopiperazin. Sehr viel rascher erfolgt diese Reaktion beim Erhitzen auf 160—180°, und ich habe darauf eine ebenso bequeme wie ergiebige Methode zur Darstellung der Diketopiperazine von Alanin, a-Aminobuttersäure, Leucin, a-Amino- «-capronsäure, Phenylalanin und Tyrosin gegründet5). Etwas schwie- 1) Berichte d. d. chem. Gesellsch. 38, 4173 [1905]. (S. 438.) 2) E. Fischer und H. Leuchs, Berichte d. d. chem. Gesellsch. 35, 3800 [1902]. (S. 259.) ») Berichte d. d. chem. Gesellsch. 36, 28 [1903]. (S. 270.) 4) Berichte d. d. chem. Geseüsch. 34, 437 ff. [1901]. (S. 177.) 6) Berichted.d. chem. Gesellsch. 34,442ff. [1901], (S. 183. 185. 188. 191. 192.)