Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteïne II (1907-19) / von Emil Fischer.
- Emil Fischer
- Date:
- 1923
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Credit: Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteïne II (1907-19) / von Emil Fischer. Source: Wellcome Collection.
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![Trimethyl-A-propiobetain, linksdrehend (Ä-Homobetain, linksdrehend}, Auro- chlorate 868, 870. — Darstellung aus (/-Alanin 869. — Darstellung aus d, ^-Brom-propionsäure 867. — Dar¬ stellung aus d, ^-Brom-propionsäure« ester 870. — RiickverWandlung der Aurochlorate 869. Tryptophan, Einwirkung von Chlor- ' acetylchlorid 449. — Farbreaktionen j 446. — Fällungsreaktionen 446. •— J Geschichtliches 443. — Kupplung mit dl- Alanin und (//-Leucin 451. -— i ] Kupplung mit d, <x-Brom-isocapronyl- chlorid 454. — Kupplung mit d, 0i - Brom - propionylchlorid 451. — Kupplung mit Glykokollester 447. — Polypeptide des, 445. (/-Tryptophyl-glycin, Darstellung 447. — Geschmack 449. — Quecksilber¬ sulfat-Verbindung 448. /-Tyrosin, Darstellung 425. — toluolsulfo - N - methyl -) Verbindung 229. — Di-(p-toluolsulfo-) Verbindung 228. — Identität mit Ratanhin (Surin¬ amin) 222.— Jodierung 507. — Me¬ thylester 428. — N-Methyl Verbindung 222. —- N, ^-Toluolsulfo - O, N-dime- thyl-Verbindung 221. — N, />-Toluol- sulfoester 219. — O, p - Toluolsulfo- Verbindung 230. — N, />-Toluolsulfo- Verbindung 220. /-Tyrosin-äthylester, Kupplung mit d, x - Bromisocapronylchlorid 595. — Kupplung mit d, #-Brom-propionyl- chlorid 590. — Toluolsulfonierung 219. /-Tyrosin-anhydrid, Aufspaltung 430. — Darstellung 429. — Millon-Beaktion 429. Tyrosin-anhydrid, inaktives 430. Tyrosinhaltige Polypeptide 458, 490, 506, 513, 588. /-Tyrosin-methylester, Darstellung 428. — Einwirkung von Ammoniak 429. — Freier Ester 496. — Kupplung mit Chloracetyl - d - alanyl - glycylchlorid 496. —- Salzsaures Salz 496. — Ver¬ halten gegen Alkali 428. /-Tyrosyl-glycin (?), Äthylester 425. — Darstellung 425. — Freies Peptid 426. — Struktur 419. — Verhalten gegen Pankreas 426. /-Tyrosyl-glycin- äthyles ter, Chloropi a- tinat 426. — Darstellung aus Glycyl- /-tyrosin-anhydrid 425. — Freies Di- peptid 426. — Salzsaures Salz 426. Tyrosyl-tyrosin (?), Darstellung aus dem Anhydrid 431. — Millon-Reaktion 431. — Rück Verwandlung in An¬ hydrid 431. — Salzsaures Salz und Chloroplatinat 431. (/-Valin (d, (X-Amino - iso-valeriansäure), Darstellung 58. — Einwirkung von Nitrosylbromicl 795. — Entstehung bei der Hydrolyse von (/-Valyl-glycin 587. — FormylVerbindung 57. -— Geschmack 61. — Kupplung mit d, A-Brom-isocapronylchlorid 577. -— Kupplung mit /, (X-Brom-isovaleryl- chlorid 581. — Kupplung mit d, ot- Brom-propionylchlorid 573. — Kupp¬ lung mit Chloracetylchlorid 567. — Phenylisocyanat-Verbindung 60. — (/-Phenyl-isopropyl-hydantoin 60. — Umwandlungen 566. — Vorkommen 53. (//-Valin, Darstellung aus Brom-iso- valeriansäure 54. — Darstellung durch Hydrolyse von /-Valyl-(/-valin 584. — Formylierung 55. — Spaltung in die optisch-aktiven Komponenten 53. 55. /-Valin (/, oc - Amino - iso valeriansäure), Darstellung 58, 59. — Darstellung aus d, oi - Brom - isovaleriansäure 792. — Einwirkung von Nitrosylbromid 791, 795. — Einwirkung von salpetriger Säure 799. — Formylverbindung 55. — Geschmack 61. — Phenyl-iso- cyanat-Verbindung 61. — Phenyl-iso- propyl-hydantoin 61. (//-Valin-anhydrid, Darstellung 417. — Verhalten gegen Alkali 423. — Ver¬ halten gegen Säuren 418. /raws-Valin-anhydrid 795. — Darstel¬ lung 584. Valyl-alanin A, Darstellung 416. — Kupfersalz 417. — Schmelzung 417. Valyl-alanin-anhydrid Darstellung aus Valyl-alanin A 417-](https://iiif.wellcomecollection.org/image/b29929787_0937.jp2/full/800%2C/0/default.jpg)
