Volume 1
Biochemie der Pflanzen / von Friedrich Czapek.
- Czapek, Friedrich, 1868-1921.
- Date:
- 1913-1921
Licence: Public Domain Mark
Credit: Biochemie der Pflanzen / von Friedrich Czapek. Source: Wellcome Collection.
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![nachweis verwendete MiLLONsche Reaktion der Myrosinschlauchzellen bei Cruciferen keine Myrosinreaktion, sondern durch begleitende Kolloidstoffe veranlaßt, ebenso ist die von Wiesner(I) angewendete Reaktion des Gummifermentes mit Orcin + HCl, oder die von Winkel (2) angegebene Reaktion von Enzymen mit Vanillin -f HCl auf eiweißartige Schutz- kolloide zu beziehen. Qualitative Reaktionen auf Enzyme selbst sind bisher nicht bekannt Die kolloiden Eigenschaften von Enzymen bedingen öfters, daß länger dauerndes Schütteln der Lösungen Inaktivierung herbeiführt. Be¬ sonders bei proteolytischen Enzymen und Lab sind diese Erscheinungen beobachtet worden (3). Im Anschluß an die Kolloidchemie der Enzyme sei noch erwähnt, daß man wiederholt erfolgreich versucht hat, den Fortgang von Enzym¬ reaktionen ultramikroskopisch zu verfolgen [Aggazzotti (4), Kreidl und Neumann (5)]. In einer Reihe von Fällen läßt sich ohne Schwierigkeiten ein fermentreiches Extrakt aus Pflanzenmaterialien gewinnen, welches selbst die bereits von den ersten Forschern auf diesem Gebiete (Payen und Persoz, Berthelot u. a.) verwendete Umfällung durch Alkohol ohne empfindliche Einbuße an Wirksamkeit aushält. Wittich(6) führte die seither so viel verwendete Methode ein, die erhaltene enzymreiche Alkoholfällung in konzentriertem Glycerin zu lösen, wodurch man recht haltbare Fermentlösungen gewinnt. Ist in dem zuerst gewonnenen Ex¬ trakt nicht so viel Enzym vorhanden, daß die Wirkungen mit der ge¬ wünschten Schnelligkeit eintreten, so kann man das Mitreißen der En¬ zyme durch Niederschläge nach Brücke (7), Loew(8), zur Gewinnung wirksamer Fraktionen benützen, oder man verwendet die adsorptive An¬ reicherung, wie sie bei proteolytischen Enzymen durch eingebrachte Fibrinflocken leicht erreicht wird [Wurtz, Neumeister (9)]. Aussalzen durch Ammoniumsulfat leistet bei nicht zu enzymarmen Lösungen oft sehr gute Dienste bei der Isolierung (10). Näheres über die Methoden zur Enzymdarstellung wolle in den Sammelwerken über Enzymo- logie nachgesehen werden; die neueste Zusammenstellung rührt von Michaelis (11) her. Es wurde bereits erwähnt, daß alle Bemühungen, die chemische Zugehörigkeit der Enzyme aufzuklären, bisher erfolglos geblieben sind. Auch Schneidewind (12) mußte vor nicht langer Zeit bei seiner Be¬ arbeitung des Diastaseproblems bekennen, daß man unmöglich Beziehungen zwischen Stickstoffgehalt und Wirksamkeit der einzelnen Fraktionen er¬ kennen könne. Auch heute gilt noch der Satz, daß wir von den En- 1) J. Wiesner, Sitz.ber. Wien. Ak., 92, 40 (1885). — 2) M. Winckel, Naturf. Ges. (1904), 2, 1, 209. — 3) S. u. S. Schmidt-Nielsen, Ztsch. physik. Chem., 6g, 547 (1909). A. O. Shaklee u. S. J. Meltzer, Amer. Journ. Physiol., 25, 81 (1909). M. Harlow u. P. Stiles, Journ. Biol. Chem., 6, 359 (1909). — 4) Ä. Aggazzotti, Ztsch. allgem. Physiol., 7, 62 (1907). — 5) A. Kreidl u. A. Neumann, Zentr. Physiol. (1908), p. 133. — 6) v. Wittich, Pflüg. Arch., 2, 193 (1869); 3, 339 (1870). — 7) Brücke, Sitz.ber. Wien. Ak., 43, 601 (1861). Cohnheim, Virch. Arch., 28, 242 (1863). Danilewski, Ebenda, 25, 279 (1862). — 8) O. Loew, Pflüg. Arch., 27, 203. — 9) A. Wurtz, Compt. rend., 93, 1104 (1881). R. Neumeister, Ztsch. Biolog., 30, 453 (1894). — 10) Vgl. Osborne u. Campbell, Ber. Chem. Ges., 29, 1156 (1896). N. Krawkow, Journ. russ. phys. chem. Ges. (1887), 1, 272. — 11) L. Michaelis, Abderhaldens Handb. d. biochem. Arb.meth., III, 1, 1 (1910). — 12) W. Schneidewind, Naturforsch. Ges. (1906), 2, 1, 173.](https://iiif.wellcomecollection.org/image/b31359541_0001_0124.jp2/full/800%2C/0/default.jpg)
